Четверг, 24.08.2017, 09:44Главная | Регистрация | Вход

Вход

  Поиск

Новости биологии

Наш опрос

К какой категории вы бы себя отнесли?
Всего ответов: 1063

  Статистика


Онлайн всего: 2
Гостей: 2
Пользователей: 0

Статьи, выступления
Главная » Статьи » Статьи по биологии

Белки и аминокислоты
Аминокислоты

В растениях и животных встречается свыше 170 различных аминокислот. В белках из них присутствует только 20 (и еще 2 встречаются очень редко). Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты сами.
Животные должны получать часть аминокислот — так называемые незаменимые аминокислоты (восемь аминокислот, в частности, валин, лизин, метионин, триптофан) — с пищей в готовом виде; синтезировать их из других органических соединений могут только растения и бактерии.

Рисунок 1. Общая формула аминокислот

Общая формула аминокислот представлена на рисунке. Все они содержат карбоксильную группу —COOH и аминогруппу —NH2. В аминокислоте глицине роль R-группы играет атом водорода, в аланине — —CH3.
Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, обычно растворимые в воде. Соединяясь через пептидные связи, аминокислоты образуют полипептиды (белки). Дисульфидными связями белки могут соединяться как между собой, так и различными участками одной и той же цепи.
 
Белки

Как уже отмечалось выше, благодаря пептидным связям аминокислоты образуют белки. Часть белков образует комплексы с молекулами, содержащими серу, фосфор, железо, цинк и медь. Молекулярная масса белковых цепей колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов; в их состав входят от десятков до сотен тысяч (в среднем — несколько сотен) аминокислотных остатков.
Потенциально многообразие белков очень велико. Каждому белку соответствует своя особая последовательность аминокислот, контролируемая генетически. На долю белков приходится около половины сухой массы клетки.
Классификация белков крайне затруднена их многообразием и сложностью молекул. К простым белкам, состоящим только из аминокислот, относят альбумины (яичный альбумин и сывороточный альбумин крови), глобулины (антитела в крови, фибрин), гистоны, склеропротеины (кератин волос, кожи и перьев, коллаген сухожилий, эластин связок). К сложным белкам, включающим небелковый материал, относят фосфопротеины (казеин молока, вителлин яичного желтка), гликопротеины (плазма крови, муцин), нуклеопротеины (хромосомы и рибосомы), хромопротеины (гемоглобин, фитохром, цитохром), липопротеины, флавопротеины, металлопротеины.
Функционально белки могут быть структурными (компоненты соединительных тканей, слизистых секретов), транспортными (перенос крови, липидов), защитными (антитела, тромбообразование), двигательными (мышцы, внутриклеточный транспорт, изменение формы клетки), запасными (молоко, белок), ферментами, гормонами, токсинами (змеиный яд).
Каждому белку свойственна особая геометрическая структура. При описании пространственной структуры обычно описывают четыре разных уровня организации.
Под первичной структурой белка обычно понимают последовательность аминокислот. Первичная структура инсулина была открыта Ф. Сэнгером в 1944-54 годах; в настоящее время известна первичная структура многих тысяч белков. Последовательность аминокислот определяет биологическую функцию белка, и замена одной единственной аминокислоты может резко изменить эту функцию.
В некоторых случаях участки полипептидной цепи могут закручиваться в спираль. Это так называемая вторичная структура, стабилизируемая водородными связями, возникающими между CO- и NH-группами. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка. Существуют и другие формы вторичной структуры, например, тройная спираль коллагена и складчатый слой (бета-слой) фибрина.
Дисульфидные, ионные и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие заставляют большинство белковых цепей сворачиваться в компактную глобулу. Это так называемая третичная структура белка. Наконец, многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких глобул — способ их упаковки называется четвертичной структурой.


Рисунок 2. Структура белка

Ряд причин (нагревание, воздействие каких-либо излучений, сильные кислоты и щелочи, тяжёлые металлы, органические растворители) могут вызвать денатурацию белка. Молекула временно или постоянно теряет свою третичную структуру и «сворачивается» или выпадает в осадок.
Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства связано именно с тем, что он вызывает денатурацию белка любых бактерий.
Категория: Статьи по биологии | Добавил: konechnoya (21.07.2017)
Просмотров: 14 | Рейтинг: 0.0/0
Всего комментариев: 0
avatar
Лотоцкая Елена © 2017 | Используются технологии uCoz
Некоторые файлы и информация, находящиеся на данном сайте, были найдены в сети ИНТЕРНЕТ, как свободно распространяемые, присланы пользователями сайта или найдены в альтернативных источниках, также использованы собственные материалы. Автор сайта не претендует на авторство ВСЕХ материалов. Если Вы являетесь правообладателем той или иной продукции или информации, и условия, на которых она представлена на данном ресурсе, не соответствуют действительности, просьба немедленно сообщить с целью устранения правонарушения.
Каталог@Mail.ru - каталог ресурсов интернет Наш сайт в каталоге manyweb.ru Союз образовательных сайтов Каталог сайтов Всего.RU GlavBoard.ru Top 100: Учеба, образование и науки Rambler's Top100 "YandeG" - рейтинг сайтов 3500 разработок для учителя Metodichka.org Банк Интернет-портфолио учителей